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8 décembre 2008
à 14h15,
Giovani FINAZZI, UMR 7141 Physiologie
membranaire et moléculaire du chloroplaste
soutiendra son HDR "Etude fonctionnelle du processus photosynthétique
chez les algues vertes unicellulaires et plantes vasculaires"
Lieu : Bibliothèque de l'IBPC, 13 rue P&M Curie
Résumé
Mon travail de recherche se focalise sur l’étude de la photosynthèse en
tant que processus intégré au sein de la cellule végétale. J’ai d’abord
commencé mon activité en étudiant le couplage entre le transfert d’électrons
et de protons au sein des complexes photosynthétique, en particulier le
cytochrome b6f. Grâce à ces études, j'ai pu montrer la présence d’un
gradient électrochimique de protons, établi à l’obscurité au sein du
chloroplaste grâce à l’hydrolyse d’ATP par l’enzyme ATPase-ATPsynthétase
CFo-F1. J’en ai étudié les propriétés et les conséquences sur deux
processus essentiels pour la fonction photosynthétique: i. l’import des
protéines au sein du chloroplaste, et ii. la désactivation thermique des
états excités qui intervient lors d’un stress lumineux. L’étude du transfert
d’électrons au sein du cytochrome b6f m’a amené également à étudier un
autre processus de régulation de la réponse à la lumière: les transitions
d’état. En condition de sur-réduction de la plastoquinone (qui mime une
illumination forte), on observe l’activation d’une protéine kinase, dont le
substrat est l’antenne collectrice de lumière du Photsystème II. J’ai pu
décrypter le mécanisme d’activation de cette protéine, qui se déclenche
par liaison d’un substrat (le plastoquinol) au cytochrome b6f, grâce à des
changements conformationnels qui impliquent différentes sous- unités du
complexe Plus récemment, j’ai étudié les mécanismes de déroutage des
électrons vers des accepteurs alternatifs, également déclenchés en
condition de sur-réduction de la chaîne. J’ai montré que ces conditions
favorisent l’activation d’un flux d’électrons cyclique autour du
Photosystème I chez les plantes vasculaires, alors que l’utilisation de
l’oxygène moléculaire en tant qu'accepteur d’électrons semble être
prépondérante chez certains organismes photosynthétiques marins.
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14 octobre 2008
à 14h00,
Cécile Breyton, UMR 7099 Physico-chimie
moléculaire des membranes biologiques,
soutiendra son H.D.R "Etude Biochimique et Structurale de Protéines
Membranaires".
Lieu : Bibliothèque de l'IBPC, 13 rue P&M Curie
Résumé
La clef de voûte de
mon travail de recherche est l’étude biochimique et structurale des
protéines membranaires. Du fait de leur insertion au sein de la
bicouche lipidique, les protéines membranaires nécessitent un traitement
particulier pour les en extraire et les manipuler en solution. Pour
cela, les détergents non-ioniques sont généralement utilisés : ces molécules
amphiphiles se substituent aux lipides, formant une « bouée » autour de la
région hydrophobe des protéines membranaires, rendant le complexe
protéine/détergent soluble en solution aqueuse. Toutefois, la
structure, la dynamique, les propriétés physico-chimiques des détergents ne
sont pas équivalentes à celles des lipides, et la solubilisation des
protéines membranaires par les détergents est souvent associée à une
instabilité, inactivation et/ou dissociation de la protéine étudiée.
Une étude biochimique poussée est alors nécessaire afin de déterminer des
conditions de manipulation optimales (une protéine pure, active, stable,
monodisperse) pour une étude fonctionnelle et structurale.
Lors de ma thèse dans l’équipe
de Jean-Luc Popot à l’IBPC à Paris, j’ai développé la biochimie du complexe
cytochrome b6f, en étudiant son mécanisme
d’inactivation par les détergents, et en caractérisant le complexe purifié
en termes de sous-unités (nombre, topologie), de cofacteurs, et d’état d’oligomérisation.
Ceci m’a mené à en étudier la structure à partir de cristaux bidimensionnels
lors d’un stage post-doctoral à Francfort dans le labo de Werner Kühlbrandt,
mais également, à mon retour en France, à développer de nouveaux
tensioactifs (hémi)fluorés pour la biochimie des protéines membranaires.
De mon séjour en Allemagne j’ai rapporté le goût et la culture de la
structure des protéines membranaires, avec la résolution de la structure à
8Å du complexe SecYEG, le translocon de la membrane interne de E. coli.
Je m’intéresse donc maintenant également au mécanisme de reconnaissance
phage-bactérie et de l’injection de l’adn
phagique dans la bactérie d’un point de vue structural.
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