UMR8261 Expression Génétique Microbienne

CNRS / Université Paris Diderot Paris 7

Directeur : Harald Putzer, Directeur-adjoint : Ciarán Condon

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"IMPORT, MECANISME D'ACTION ET IMMUNITE DES CYTOTOXINES ANTI-BACTERIENNES"

 

Resp : Miklos de Zamaroczy

Liliana Mora

e-mail: zamaroczy@ibpc.fr

Tel:    +33 1 58 41 51 54

CNRS - FRE 3630 (UPR 9073)
Institut de Biologie Physico-Chimique
(pièces 103-104)

13, rue Pierre et Marie Curie
75005 Paris, France

  

 Notre groupe étudie différents aspects fonctionnels et structuraux de l’inhibition de la synthèse protéique par des cytotoxines (colicines) antibactériennes. On trouve fréquemment des situations dans lesquelles plusieurs populations bactériennes sont en compétition. Un avantage consiste alors à produire une toxine (souches colicinogènes), qui tuera sélectivement les bactéries voisines. Chez les procaryotes, la traduction peut être spécifiquement inhibée par des colicines à activité RNase ou DNase, synthétisées et secrétées par Escherichia coli pendant des périodes de stress environnementaux. Le transfert du domaine létal du milieu extracellulaire vers leurs cibles cytoplasmiques nécessite une cascade d’interactions entre domaines de colicine et différentes protéines des membranes externe et interne.

   Nous cherchons à comprendre comment les colicines de type nucléase sont internalisées par les bactéries, et conduisent ainsi à la mort des cellules cibles. Nous avons montré que l’import des colicines de type nucléase nécessite une étape de clivage endoprotéolytique et la translocation du seul domaine catalytique à travers la membrane interne dans le cytoplasme de la cellule cible. Notre but est de déchiffrer comment les nucléases-colicines, durant les étapes tardives de leur import, parviennent à s’approprier la machinerie cellulaire et ce, notamment dans le cas de la protéase FtsH et de la signal-peptidase LepB de l’enveloppe cellulaire. Nous développons aussi une étude mécanistique des mécanismes de toxicité de ces colicines et de l’immunité des cellules productrices de colicine contre leur propre toxine et contre la toxine exogène. Par des approches multidisciplinaires, nous cherchons à découvrir la structure et le fonctionnement des protéines membranaires que les colicines exploitent à leur profit.

   La colicine D (une RNase qui clive les ARNt) s’approprie différents composants membranaires pour entrer dans la cellule. Son domaine N-terminal est nécessaire à l’import de la toxine tandis que le domaine C-terminal porte l’activité catalytique létale (de Zamaroczy et al. (2002) Biochimie). Plusieurs interactions entre la colicine D et la protéine transductrice d’énergie TonB sont indispensables à l’import. Des mutations dans le gène codant la protéine TonB inhibent en effet ce mécanisme, qui peut être de nouveau fonctionnel en présence d’une mutation suppressive dans le gène de structure de la colicine D (Mora et al (2005) J Bact).

   Nous avons démontré que deux RNase toxiques (les colicines D et E3) devaient subir une coupure endoprotéolytique pendant leur import dans le cytoplasme. Nous avons en particulier établi que l’ATPase-protéase FtsH de la membrane interne était essentielle à leur processing (maturation par clivage; PF: forme clivée) et pour la translocation de leur domaine toxique à travers la membrane cytoplasmique (Chauleau et al. (2011) J Biol Chem; de Zamaroczy et al. (2012) Biochem Soc).

   Des évidences génétiques ont révélé que la signal-peptidase LepB de la membrane interne est essentielle à l’import de la colicine D, sans que son activité normale de clivage ne soit requise(de Zamaroczy et al. (2001) Mol Cell . Nous proposons qu’une interaction directe entre LepB et le domaine central de la colicine D induise une modification de la conformation du domaine tRNAse, qui peut alors être pris en charge par la protéase FtsH Chauleau et al. (2011) J Biol Chem).

Le complexe Colicine D – protéine d’immunité

 

   La résolution de la structure cristallographique du domaine tRNase de la colicine D en complexe avec sa protéine d’immunité (ImmD), combinée à des études fonctionnelles démontrent que la protéine ImmD bloque le site actif de la colicine D (Graille et al. (2004) EMBO J). En plus de cette interaction majeure, nous avons également montré une interaction secondaire entre ImmD et le domaine central de la colicine D. L’insertion d’ImmD entre deux domaines de la colicine D assure un état non-toxique parfait au complexe colicine D-ImmD sécrété naturellement (Mora et al. (2008) J Biol Chem).

   Actuellement nous cherchons à élucider:

• Les fonctions de LepB et FtsH dans la biologie de l’import des colicines

• Les mécanismes de reconnaissance colicine D-ARNt(Arg), le mécanisme de catalyse et d’immunité de l’enzyme
toxique

• Le mécanisme du clivage protéolytique d’autres colicines et bactériocines au cours de leur import

   Ces études ont un intérêt général dans la compréhension des mécanismes de transport chez la bactérie, mais aussi un intérêt plus appliqué. La mise en évidence de bactéries multi-résistantes aux antibiotiques couramment utilisées en thérapeutique doit nous encourager à identifier de nouvelles molécules. Dans ce cadre, la compréhension du mécanisme d’entrée des colicines dans les cellules sera nécessaire à la mise au point de protocoles médicaux chez l’homme, qui exploitent le pouvoir toxique des colicines contre des souches pathogènes d’E. coli.  

 

Publications Principales

Mora, L., Moncoq, K., England, P., Oberto, J. & de Zamaroczy, M. (2015) The stable interaction between signal-peptidase LepB of Escherichia coli and nuclease bacteriocins promotes toxin entry into the cytoplasm.J Biol Chem. 290, 30783-30796; doi: 10.1074/jbc

Roque, S., Cerciat, M., Gaugué, I., Mora, L., Floch, A., de Zamaroczy, M., Heurgué-Hamard, V. & Kervestin, S. (2015) Interaction between the poly(A)-binding protein Pab1 and the eukaryotic release factor eRF3 regulates translation termination but not mRNA decay in Saccharomyces cerevisiae. RNA 21, 124-134.

Mora, L. & de Zamaroczy, M. (2014) In vivo Processing of DNase colicins E2 and E7 is required for their import into the cytoplasm of target cells. PLoS One. 2014 May 19;9(5):e96549. doi: 10.1371/journal.pone.0096549. eCollection 2014

de Zamaroczy, M. & Mora, L. (2012) Hijacking of cellular functions for processing and delivery of colicins E3 and D into the cytoplasm. Biochem. Soc. T. 40, 1486-1491

Chauleau, M., Mora, L., Serba, J. & de Zamaroczy, M. (2011) FtsH-dependent processing of the RNase colicins D and E3 means that only the cytotoxic domains are imported into the cytoplasm. J. Biol Chem. 286, 29397-29407.

Liger, D., Mora, L., Lazar, N., Figaro, S., Henri, J., Scrima, N., Buckingham R. H., van Tilbeurgh, H., Heurgué-Hamard, V. & Graille, M (2011) Mechanism of activation of methyltransferases involved in translation by the Trm112 "hub" protein.  Nucleic Acids Res. 39, 6249-6259.

de Zamaroczy, M., and Chauleau, M. (2011). Colicin killing: foiled cell defense and hijacked cell functions. In Procaryotic antimicrobial peptides: from genes to applications, D. Drider and S. Rebuffat, eds. Chapter 14, (Springer Science Media, Springer New York, London), pp. 255-288.

Diago-Navarro, E., Mora, L., Buckingham, R.H., Díaz-Orejas, R. & Lemonnier, M. (2009) Novel Escherichia coli RF1 mutants with decreased translation termination activity and increased sensitivity to the cytotoxic effect of the bacterial toxins Kid and RelE. Mol. Microbiol. 71, 66-78.

Mora, L., Klepsch, M., Buckingham, R.H., Heurgué-Hamard, V., Kervestin, S. & de Zamaroczy, M. (2008) Dual roles of the central domain of colicin D tRNase in TonB-mediated import and in immunity. J Biol Chem. 283, 4993-5003.

Mora, L., Heurgue-Hamard, V., de Zamaroczy, M., Kervestin, S. and Buckingham, R. H. (2007) Methylation of bacterial release factors RF1 and RF2 is required for normal translation termination in vivo. J. Biol. Chem. 282, 35638-35645.

Vestergaard, B., Sanyal, S., Roessle, M., Mora, L., Buckingham, R. H., Kastrup, J. S., Gajhede, M., Svergun, D. I. and Ehrenberg, M. (2005) The SAXS solution structure of RF1 differs from its crystal structure and is similar to its ribosome-bound cryo-EM structure. Molecular Cell, 20, 929-38.

Graille, M., Heurgué-Hamard, V., Champ, S., Mora, L., Scrima, N., Ulryck, N., van Tilbeurgh, H. & Buckingham, R.H. (2005). Molecular basis for bacterial class I release factor methylation by PrmC. Mol. Cell, 20, 917-927.

Heurgue-Hamard, V., Champ, S., Mora, L., Merkulova-Rainon, T., Kisselev, L. L., and Buckingham, R. H. (2005). The glutamine residue of the conserved GGQ motif in Saccharomyces cerevisiae release factor eRF1 is methylated by the product of the YDR140w gene. J. Biol. Chem. 280, 2439-2445.

Mora, L., Diaz, N., Buckingham, R. H., and de Zamaroczy, M. (2005) Import of the transfer RNase colicin D requires site-specific interaction with the energy-transducing protein TonB. J. Bacteriol. 187, 2693-2697.

Graille, M., Mora, L., Buckingham, R.H., Van Tilbeurgh, H. & de Zamaroczy, M. (2004) Structural inhibition of the colicin D tRNase by the tRNA-mimicking immunity protein. EMBO J. 23, 1474-82.

Mora, L., Heurgué-Hamard, V., Champ, S., Ehrenberg, M., Kisselev, L. & Buckingham, R.H. (2003) The essential role of the invariant GGQ motif in the function and the stability in vivoof bacterial release factors RF1 and RF2. Mol. Microbiol. 47, 267-275.

Mora, L., Zavialov, A.V., Ehrenberg, M. & Buckingham, R.H. (2003) Stop codon recognition and interactions with peptide release factor RF3 of truncated and chimeric RF1 and RF2 from Escherichia coli. Mol. Microbiol. 50, 1467-1476.

Menez, J., Buckingham, R.H., de Zamaroczy, M. & Karmazyn-Campelli, C. (2002) Peptidyl-tRNA hydrolase in Bacillus subtilis, encoded by spoVC, is essential to vegetative growth, whereas the homologous enzyme in Saccharomyces cerevisiae is dispensible. Mol. Microbiol. 147, 1581-1589.

Zavialov, A.V., Mora, L., Buckingham, R.H. & Ehrenberg, M. (2002) Release of peptide promoted by the GGQ-motif of class 1 release factors regulates the GTPase activity of RF3. Molecular Cell, 10, 789-798.

de Zamaroczy, M. & Buckingham, R.H. (2002) Importation of nuclease colicins into E. coli cells: endonucleolytic cleavage and its prevention by the immunity protein. Biochimie, 84, 423-432.

de Zamaroczy, M., Mora, L., Lecuyer, A., Geli, V. & Buckingham, R.H. (2001) Cleavage of colicin D is necessary for cell killing and requires the inner membrane peptidase LepB. Molecular Cell, 8, 159-168.

de Zamaroczy, M., Mora, L., Lecuyer, A., Geli, V. & Buckingham, R.H. (2001) Cleavage of colicin D is necessary for cell killing and requires the inner membrane peptidase LepB. Molecular Cell. 8, 159-168.

Dinçbas-Renqvist, V., Engström, Å., Mora, L., Heurgué-Hamard, V., Buckingham, R.H. & Ehrenberg, M. (2000) A post-translational modification in the GGQ motif of RF2 from Escherichia coli stimulates termination of translation. EMBO J. 19, 6900-6907.

 

 

Collaborations

Karine MONCOQ CNRS UMR 7099, IBPC, Paris
Structure du complexe LepB / colicine D.

Patrick ENGLAND Institut Pasteur, PFBMI, Paris
Etudes biophysiques de LepB en interaction avec la colicine D pendant l’import.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


 

Anciens membres

 

2000 - 2001 : Aurélie Lecuyer, 9 mois, Master 2, Université Paris 6 (UPMC)

2002 : Nancy Diaz, 6 mois, Licence (L3), Université Montpellier II

2004 : Agnès Hebert, 5 mois, Licence (L3), Université Paris 7 (UDD)

1998 - 2004 : Stéphanie Champ, AI / CNRS

2005 : Mirjam Klepsch, 5 mois, Master 2, ERASMUS, Université de Bayreuth, Allemagne

2008 : Kevin Fidelin, 2 mois, stage de BTS, ENCPB, Paris

2005 - 2008 : Nathalie Scrima, TCN / CNRS

2009 : Richard Buckingham, DR1 émérite CNRS (retraite)

2010 : Justyna Serba, 6 mois, Master 2, ERASMUS, Université de Poznan, Pologne

2011 : Hanna Kasprzak, 6 mois, Master 2, ERASMUS, Université de Poznan, Pologne

2009 - 2011 : Mathieu Chauleau, Doctorat d’Université Paris 11 (ED GGC)

1996 - 2012 : Jean-Hervé Alix, ancien MCHC, Université Paris 7 (UDD) (retraite)

2013 : Marta Cerqueira Mendes, 6 mois, Master 2, ERASMUS, Technical University Lisbon, Portugal

2013 : Mélanie Lemor, 2 mois Master 1, Université Blaise Pascal, Clermont-Ferrand

2001 - 2013 : Valérie Heurgué-Hamard, CR1 CNRS.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Publications 2000-2013

2013

Bubunenko, M., Court, D.L., Al Refaii, A., Saxena, S., Korepanov, A., Friedman, D.I., Gottesman M.E. & Alix, J.-H. (2013) Nus transcription elongation factors and RNase III modulate small ribosome subunit biogenesis in E.coli. Mol. Microbiol. 87, 382-393.

Alix, J.-H. (2012) Targeting HSP70 to fight cancer and bad bugs: one and the same battle? In: Antibiotics Targets, Mechanisms and Resistance (Gualerzi, C. ed.), Wiley-VCH Verlag, in press

2012

de Zamaroczy, M. & Mora, L. (2012) Hijacking of cellular functions for processing and delivery of colicins E3 and D into the cytoplasm. Biochem. Soc. T. 40, 1486-1491

Kervestin, S. & Jacobson, A. (2012) NMD : a multifaceted response to premature translational termination? Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 13, 700-712

Figaro, S., Wacheul, L., Schillewaert, S., Graille, M., Huvelle, E., Mongeard, R., Zorbas, C., Lafontaine, D. & Heurgué-Hamard, V. (2012) Trm112 is required for Bud23-mediated methylation of the 18S rRNA at position G1575. Mol Cell Biol, 32, 2254-2267.

Graille, M., Figaro, S., Kervestin, S., Buckingham, R. H., Liger, D. & Heurgué-Hamard, V. (2012) Methylation of class I translation termination factors: Structural and functional aspects, Biochimie, 94, 1533-1543.

Kervestin, S., Li, C., Buckingham, R. H. & Jacobson, A. (2012) Testing the faux-UTR model for NMD: Analysis of Upf1p and Pab1p competition for binding to eRF3/Sup35p. Biochimie, 94, 1560-1571.

2011

Chauleau, M., Mora, L., Serba, J. & de Zamaroczy, M. (2011) FtsH-dependent processing of the RNase colicins D and E3 means that only the cytotoxic domains are imported into the cytoplasm. J. Biol Chem. 286, 29397-29407.

Dreyfus, M. & Heurgué-Hamard, V. (2011) Termination troubles in Escherichia coli K12. Mol. Microbiol. 79, 288-291.

Liger, D., Mora, L., Lazar, N., Figaro, S., Henri, J., Scrima, N., Buckingham R. H., van Tilbeurgh, H., Heurgué-Hamard, V. & Graille, M (2011) Mechanism of activation of methyltransferases involved in translation by the Trm112 "hub" protein.  Nucleic Acids Res. 39, 6249-6259.

de Zamaroczy, M., and Chauleau, M. (2011). Colicin killing: foiled cell defense and hijacked cell functions. In Procaryotic antimicrobial peptides: from genes to applications, D. Drider and S. Rebuffat, eds. Chapter 14, (Springer Science Media, Springer New York, London), pp. 255-288.

René, O. & Alix, J.-H. (2011) Late steps of ribosome assembly in E.coli are sensitive to a severe heat stress but are assisted by the HSP70 chaperone machine. Nucl. Acids Res. 39, 1855-1867.

2009

Al Refaii, A. & Alix, J.H. (2009) Ribosome biogenesis is temperature-dependent and delayed in Escherichia coli lacking the chaperones DnaK or DnaJ. Mol. Microbiol. 71, 748-762.

Diago-Navarro, E., Mora, L., Buckingham, R.H., Díaz-Orejas, R. & Lemonnier, M. (2009) Novel Escherichia coli RF1 mutants with decreased translation termination activity and increased sensitivity to the cytotoxic effect of the bacterial toxins Kid and RelE. Mol. Microbiol. 71, 66-78.


2008

Al Refaii, A., & Alix, J.H. (2008) Inhibition of chaperone-dependent bacterial ribosome biogenesis. In : Methods in Molecular Medicine, Vol. 42 : New Antibiotic Targets (W. S. Champney, ed.), Humana Press, pp. 75-85.

Figaro, S., Scrima, N., Buckingham, R.H. & Heurgué-Hamard, V. (2008) HemK2 protein, encoded on human chromosome 21, methylates translation termination factor eRF1. FEBS Lett. 582, 2352-2356.

Mora, L., Klepsch, M., Buckingham, R.H., Heurgué-Hamard, V., Kervestin, S. & de Zamaroczy, M. (2008) Dual roles of the central domain of colicin D tRNase in TonB-mediated import and in immunity. J Biol Chem. 283, 4993-5003.

2007

Mora, L., Heurgue-Hamard, V., de Zamaroczy, M., Kervestin, S. and Buckingham, R. H. (2007) Methylation of bacterial release factors RF1 and RF2 is required for normal translation termination in vivo. J. Biol. Chem. 282, 35638-35645.

2006

Heurgué-Hamard, V., Graille, M., Scrima, N., Ulryck, N., Champ, S., van Tilbeurgh, H. and Buckingham, R. H. (2006) The zinc-finger protein Ynr046w is plurifunctional and a component of the eRF1 methyltransferase in yeast. J. Biol. Chem. 281, 36140-36148.

Amrani, N., Dong, S., He, F., Ganesan, R., Ghosh, S., Kervestin, S., Li. C., Mangus, D. A., Spatrick, P., & Jacobson, A. (2006) Aberrant termination triggers nonsense-mediated mRNA decay. Biochem Soc. Trans. 34, 39-42.

2005

Vestergaard, B., Sanyal, S., Roessle, M., Mora, L., Buckingham, R. H., Kastrup, J. S., Gajhede, M., Svergun, D. I. and Ehrenberg, M. (2005) The SAXS solution structure of RF1 differs from its crystal structure and is similar to its ribosome-bound cryo-EM structure. Molecular Cell, 20, 929-38.

Graille, M., Heurgué-Hamard, V., Champ, S., Mora, L., Scrima, N., Ulryck, N., van Tilbeurgh, H. & Buckingham, R.H. (2005) Molecular basis for bacterial class I release factor methylation by PrmC. Mol. Cell, 20, 917-927.

Heurgue-Hamard, V., Champ, S., Mora, L., Merkulova-Rainon, T., Kisselev, L. L., and Buckingham, R. H. (2005). The glutamine residue of the conserved GGQ motif in Saccharomyces cerevisiae release factor eRF1 is methylated by the product of the YDR140w gene. J. Biol. Chem. 280, 2439-2445.

Pannekoek, Y., Heurgue-Hamard, V., Langerak, A. A., Speijer, D., Buckingham, R. H., and van der Ende, A. (2005) The N5-glutamine S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase PrmC/HemK in Chlamydia trachomatis methylates class 1 release factors. J. Bacteriol. 187, 507-511.

Mora, L., Diaz, N., Buckingham, R. H., and de Zamaroczy, M. (2005) Import of the transfer RNase colicin D requires site-specific interaction with the energy-transducing protein TonB. J. Bacteriol. 187, 2693-2697.

2004

Amrani, N., Ganesan, R., Kervestin, S., Mangus, D. A., Ghosh, S., & Jacobson, A. (2004) A faux 3'-UTR promotes aberrant termination and triggers nonsense-mediated mRNA decay. Nature, 432, 112-118.

Graille, M., Mora, L., Buckingham, R.H., Van Tilbeurgh, H. & de Zamaroczy, M. (2004) Structural inhibition of the colicin D tRNase by the tRNA-mimicking immunity protein. EMBO J. 23, 1474-82.

2003

Mora, L., Heurgué-Hamard, V., Champ, S., Ehrenberg, M., Kisselev, L. & Buckingham, R.H. (2003) The essential role of the invariant GGQ motif in the function and the stability in vivo of bacterial release factors RF1 and RF2. Mol. Microbiol. 47, 267-275.

Mora, L., Zavialov, A.V., Ehrenberg, M. & Buckingham, R.H. (2003) Stop codon recognition and interactions with peptide release factor RF3 of truncated and chimeric RF1 and RF2 from Escherichia coli. Mol. Microbiol. 50, 1467-1476.

2002

Heurgué-Hamard, V., Champ, S., Engstöm, Å., Ehrenberg, M. & Buckingham, R.H. (2002) The hemK gene in Escherichia coli encodes the N(5)-glutamine methyltransferase that modifies peptide release factors. EMBO J. 21, 769-778.

Menez, J., Buckingham, R.H., de Zamaroczy, M. & Karmazyn-Campelli, C. (2002) Peptidyl-tRNA hydrolase in Bacillus subtilis, encoded by spoVC, is essential to vegetative growth, whereas the homologous enzyme in Saccharomyces cerevisiae is dispensible. Mol. Microbiol. 147, 1581-1589.

Zavialov, A.V., Mora, L., Buckingham, R.H. & Ehrenberg, M. (2002) Release of peptide promoted by the GGQ-motif of class 1 release factors regulates the GTPase activity of RF3. Molecular Cell, 10, 789-798.

de Zamaroczy, M. & Buckingham, R.H. (2002) Importation of nuclease colicins into E. coli cells: endonucleolytic cleavage and its prevention by the immunity protein. Biochimie, 84, 423-432.

2001

de Zamaroczy, M., Mora, L., Lecuyer, A., Geli, V. & Buckingham, R.H. (2001) Cleavage of colicin D is necessary for cell killing and requires the inner membrane peptidase LepB. Molecular Cell, 8, 159-168.


2000

Heurgué-Hamard, V., Dincbas, V., Buckingham, R.H. & Ehrenberg, M. (2000) Origins of minigene-dependent growth inhibition in bacterial cells. EMBO J. 19, 2701-9.

Dinçbas-Renqvist, V., Engström, Å., Mora, L., Heurgué-Hamard, V., Buckingham, R.H. & Ehrenberg, M. (2000) A post-translational modification in the GGQ motif of RF2 from Escherichia coli stimulates termination of translation. EMBO J. 19, 6900-6907.

Menez, J., Heurgue-Hamard, V. & Buckingham, R.H. (2000) Sequestration of specific tRNA species cognate to the last sense codon of an overproduced gratuitous protein. Nucleic Acids Res. 28, 4733-4741.

Anciens membres

2000 – 2001 : Aurélie Lecuyer, 9 mois, Master 2, Université Paris 6 (UPMC)

2002 : Nancy Diaz, 6 mois, stage de licence (L3), Université Montpellier II

2004 : Agnès Hebert, 5 mois, stage de licence (L3), Université Paris 7 (UDD)

1998 - 2004 : Stéphanie Champ, AI / CNRS

2005 : Loïc ROCTON, 4 mois, stage Master 1, Université Paris 6 (UPMC)

2005 : Mirjam Klepsch, 5 mois, Master 2, ERASMUS, Université de Bayreuth, Allemagne

2008 : Kevin Fidelin, 2 mois, stage de BTS, ENCPB Paris

2008 : Aurélie Floch, 2 mois, stage de licence (L3), Université Paris 7 (UDD)

2005 - 2008 : Nathalie Scrima, TCN / CNRS

2006 - 2009 : Sabine Figaro, Doctorat d’Université Paris 6 (UPMC)

2010 : Sabine Figaro, CDD IR

2009 : Richard Buckingham, DR1 émérite CNRS

2009 : Isabelle Gaugué, 1 an, CDD / ITA - ANR

2009 : Rémi Mongeard, 1 an, CDD / ITA - ANR

2010 : Meryl Pollion, 3 mois, Master 1, Université Paris 6 (UPMC)

2010 : Justyna Serba, 6 mois, Master 2, ERASMUS, Université de Poznan, Pologne

2011 : Hanna Kasprzak, 6 mois, Master 2, ERASMUS, Université de Poznan, Pologne

2010-2011: Marie Cerciat , 16 mois, CDD / ITA HFSP

2009 - 2011 : Mathieu Chauleau, Doctorat d’Université Paris 11 (ED GGC)

1996 - 2012 : Jean-Hervé Alix, ancien MCHC, Université Paris 7 (retraite)


 

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