UMR8261 Expression Génétique Microbienne

CNRS / Université Paris Diderot Paris 7

Directeur : Harald Putzer, Directeur-adjoint : Ciarán Condon

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CONTROLES TRANSCRIPTIONNELS ET POST-TRANSCRIPTIONNELS DE L'EXPRESSION GENETIQUE

 

Resp : Harald Putzer

   La régulation de l’expression génique est cruciale pour toute forme de vie. Connaître les mécanismes qui sont à la base de cette régulation est indispensable si l’on veut comprendre un jour l’interactivité complexe qui caractérise l’expression coordonnée d’un génome entier. Notre groupe s’intéresse aux contrôles transcriptionnels (initiation et élongation) et post-transcriptionnels (traduction et dégradation de l’ARN) de l’expression génique. Les différents projets, réalisés chez E. coli (Gram-) et B. subtilis (Gram+), se divisent selon 2 axes majeurs de recherche.

 

Thème 1 : Contrôle de la biosynthèse de l’appareil traductionnel et le rôle de la stabilité/maturation de l’ARNm pour l’expression génétique

 

Resp : Harald Putzer

 

Thème 2 : L'utilisation de sucres aminés par E. coli et B. subtilis.

 

Resp : Jackie Plumbridge

 

 

Contrôle de la biosynthèse de l’appareil traductionnel et le rôle de la stabilité/maturation de l’ARNm pour l’expression génétique

Resp : Harald Putzer

   Les gènes structuraux et les protéines qu’ils codent sont souvent bien conservés entre les différentes espèces bactériennes (i.e. des bactéries Gram positives et Gram négatives). En revanche, et de façon surprenante, les mécanismes qui contrôlent l’expression de ces gènes peuvent être très différents. Ceci est remarquable lorsque l’on compare les deux organismes modèles Escherichia coli (Gram-) et Bacillus subtilis (Gram+) distants de plus de deux milliards d’années d’évolution. Afin de mieux cerner les différentes stratégies utilisées pour moduler l’expression génétique chez les procaryotes il est donc important d’étudier plus d’un organisme de façon approfondie.

   Nous nous intéressons particulièrement aux mécanismes co- et post- transcriptionnels qui contrôlent la synthèse des composants de l’appareil traductionnel chez B. subtilis et particulièrement les mécanismes d’antiterminaison transcriptionnelle et de maturation/dégradation des ARNm.

   Récemment, nous avons étendu nos études à la caractérisation d’une communauté de B. subtilis en migration (« swarming »), un exemple de comportement social qui permet une analyse de l’expression génique en cellule unique.

Contrôle de l’expression de protéines de l’appareil traductionnel

   La synthèse de l’appareil traductionnel (ribosomes, aminoacyl-ARNt synthétases, facteurs de traduction etc.) consomme plus de la moitié de l’énergie cellulaire et doit donc être contrôlée efficacement. Chez B. subtilis et les bactéries à Gram positif en général, nos connaissances de l’expression des protéines ribosomales sont encore assez rudimentaires notamment en ce qui concerne la stratégie utilisée pour coordonner leur synthèse avec celle de l’ARNr. Nous avons élucidé, au niveau moléculaire, le premier mécanisme qui contrôle l’expression d’une protéine ribosomale dans une bactérie Gram positif (l’opéron infC-rpmI-rplT chez B. subtilis). De façon surprenante, les deux organismes utilisent la même molécule effectrice (la protéine ribosomale L20) et du mimétisme moléculaire mais dans des contextes très différents : antiterminaison transcriptionnelle chez B. subtilis et autorépression traductionnelle chez E. coli. Ceci démontre que le mimétisme moléculaire, même s’il ne repose pour le moment que sur quelques exemples, est un concept très puissant capable d’être intégré dans des mécanismes de contrôle très divers.

   L’expression des aminoacyl-ARNt synthétases chez B. subtilis est également contrôlée par un mécanisme qui n’est pas observé chez E. coli : l’antiterminaison transcriptionnelle ARNt dépendante. Nos études de ces divers mécanismes de régulation ont de plus révélé l’importance de clivages stratégiques de l’ARN messager qui peuvent directement influencer l’expression des gènes. Ceci nous a amené, au cours des dernières années, à nous intéresser aux enzymes qui effectuent ces clivages.

Contrôle de l’expression génétique via la dégradation/maturation de l’ARNm

   Le contrôle de la dégradation d’un ARNm peut être un moyen très efficace pour contrôler l’expression génique. Il constitue un outil puissant pour une adaptation rapide aux changements nutritionnels et environnementaux et permet à la cellule de contrôler de manière efficace la stœchiométrie de protéines codées par un opéron.

   La RNase E est la ribonucléase majeure qui initie la dégradation des ARNm chez E. coli mais B. subtilis ne possède pas d’orthologue de cette enzyme clé. En étudiant le devenir de divers ARNm nous avons pu identifier deux nouvelles ribonucléases, les RNases J1/J2 et la RNase Y. De façon surprenante nous avons pu mettre en évidence que les ribonucléases J et Y ont une spécificité de clivage endonucléolytique similaire à celle de la RNase E d’E. coli et ce malgré une absence totale de similarité de séquence entre ces trois enzymes. Ainsi cette activité enzymatique a été inventée au moins trois fois de façon indépendante, illustrant un cas impressionnant d’évolution convergente. Il est probable que les trois RNases E, J et Y représentent les enzymes clé du métabolisme de l’ARN chez les eubactéries. En effet, toutes les espèces d’eubactéries possèdent au moins une de ces trois enzymes et bon nombre d’entre elles ont même les trois.

Figure 1 :

 

Figure 1 : Distribution des RNases E/G (vert), J (bleu) and/ or Y (rouge) chez les organismes procaryotes (en pourcentages par rapport au nombre total d’organismes constituant un phylum. Les RNases présentes dans la majorité d’un phylum sont indiquées à droite. Toutes les Archées possèdent une activité de type RNase J qui appartiennent à deux classes, des orthologues du « cleavage and polyadenylation specificity factor » eucaryote (CPSF73) et de la RNase J eubactérienne.

   La RNase J1 est une ribonucléase à double activité, endo- et 5’-3’ exonucléolytique. Nous avons résolu la structure 3D de cette ribonucléase à double activité et montré que les deux activités sont catalysées par un même site actif.

Figure 2 :

La structure a également mis en évidence un site spécifique de liaison aux mononucléotides ce qui explique pourquoi l’activté 5’-3’ exonucléolytique est dépendante de l’état 5’ monophosphorylé ou 5’ hydroxyl du substrat qui est généralement le produit d’un clivage endonucléolytique.

   Des analyses du transcriptome et protéome de mutants des RNases J et Y ont confirmé l’importance globale de ces RNases chez B. subtilis.

   Nous avons observé qu’une déplétion de la RNase Y augmente la stabilité des ARNm totaux par un facteur supérieur à 2. Nous favorisons l’hypothèse que la voie principale de l’initiation de la dégradation de l’ARNm chez B. subtilis n’est pas exonucléolytique mais endonucléolytique.

Figure 3 :

Ceci suggère que la maturation et la dégradation de l’ARNm pourrait être plus similaire entre les organismes à Gram positif et ceux à Gram négatif que les modèles récents le laissaient supposer. Dans ce modèle l’activité 5’-3’ exonucléolytique de la RNase J ne servirait essentiellement qu’à dégrader des fragments d’ARN, produits d’un clivage endonucléolytique et protégés contre une dégradation exonucléolytique en 3’ par des structures secondaires (i.e. terminateurs).

   Nous voulons maintenant mieux comprendre le rôle des RNases J et Y dans la régulation de gènes spécifiques chez B. subtilis afin d’identifier de nouvelles stratégies de contrôle de l’expression génique basées sur la stabilité des ARNm. L’étude des fonctions respectives de ces ribonucléases ainsi que celle de la régulation de leur expression va contribuer à mieux comprendre le métabolisme de l’ARNm chez les Bacilli.

La communauté migratrice de Bacillus subtilis : étude de l’expression spatio-temporelle en cellule unique

   Le comportement social des communautés bactériennes permet la survie et la dissémination dans divers habitats. La migration en masse (« swarming ») sur une surface nutritive précède la formation d’un biofilm classique et peut être considérée comme un mécanisme d’expansion territoriale. La migration dendritique de B. subtilis a lieu pendant plusieurs heures sous forme d’une monocouche cellulaire. Ce phenomène est mis à profit pour effectuer des analyses quantitatives spatio-temporelles de l’expression génique en cellule unique. Il nous permet d’analyser la localisation de l’ARNm et des RNases impliquées dans son métabolisme. Ce système élargit nos études de l’expression génique en faisant appel à un processus qui reflète plus fidèlement le comportement des bactéries dans la nature.

 

 

L'utilisation de sucres aminés par E. coli et B. subtilis.

Resp : Jackie Plumbridge

   Les bactéries sont capables d'utiliser une grande variété de substances en tant que sources de carbone et d'énergie. Les sucres aminés ainsi que la fourniture de carbone sont également une bonne source d'azote et de plus ils sont des éléments essentiels de toutes les cellules. Chez les bactéries, les sucres aminés forment le squelette du peptidoglycane de la paroi cellulaire et chez les bactéries Gram négatives, ils font partie des lipopolysaccharrides de la membrane externe. Notre intérêt principal est la régulation de l'utilisation des sucres aminés, en particulier la N-acétylglucosamine (GlcNAc) et la glucosamine (GlcN) et leurs rôles physiologiques chez E. coli.

Comparaison de la régulation par les facteurs de transcription homologues, Mlc et NagC chez Escherichia coli.

   Chez E. coli et B. subtilis les sucres aminés sont absorbés par le système phosphotransférase (PTS), une cascade de phosphorylation complexe, qui se traduit par la phosphorylation et le transport simultané des sucres. Chez E. coli, les gènes pour l'utilisation de la GlcNAc sont contrôlés par le répresseur NagC. NagC contrôle également plusieurs opérons avec un rapport aux sucres aminés, par exemple pour l'utilisation du chitobiose, le dimère de la GlcNAc (Fig. 1).

Fig.1

   Un orthologue de NagC dans E. coli est Mlc, qui contrôle les gènes de l'absorption du glucose par le PTS. Ces deux facteurs de transcription sont 70 % similaires et cette homologie comprend leurs motifs "hélice-tour-hélice" (HTH), motif de liaison à l'ADN. De même, les séquences de l'opérateur sur ??l'ADN qu'ils reconnaissent sont également très similaires. Nous étudions comment NagC et Mlc distinguent leurs cibles respectives. Nous avons montré que le HTH n'est pas le déterminant principal de spécificité de liaison à l'ADN mais que la spécificité de fixation sur l'opérateur est définie par une séquence adjacente de HTH, décrit comme un "linker", qui joint le domaine de liaison à l'ADN au domaine de l'oligomérisation et de liaison de l'effecteur de la protéine.

   Malgré une forte homologie globale et les sites de liaison de l'ADN similaires, les signaux qui empêchent la liaison à l'ADN de ces deux protéines sont très différents. Le signal d'induction pour la plupart des régulateurs de transcription est une petite molécule en rapport avec le métabolisme de l'opéron contrôlé. Pour NagC ceci est GlcNAc-6P, le produit de transport par le PTS de la GlcNAc (Fig. 2).

Fig.2

Cependant pour Mlc l'inactivation de sa fixation à l'ADN nécessite sa séquestration par les membranes qui contiennent le transporteur de glucose quand il transporte activement glucose (Fig. 2). Nous avons identifié les acides aminés importants pour ces deux mécanismes de signalisation.

Comparaison de l'utilisation de sucres aminés par E. coli et B. subtilis.

   Contrairement à E. coli, et à la plupart des autres Bacilli, B. subtilis pousse mieux avec GlcN qu'avec GlcNAc en tant que source de carbone. Nous avons montré que cela est dû à la présence d'un opéron unique, (gamAP) codant pour des gènes dupliqués pour le transport et le métabolisme de la GlcN (Fig. 3).

Fig.3

Des facteurs de transcription homologues de la famille GntR (NagR et GamR) sont responsables de la répression de ces deux régulons. Bien que provenant d'un ancêtre commun leurs propriétés de liaison à l''ADN et de reconnaissance de l'inducteur ont fortement divergé.

Physiologie de l'utilisation de sucre aminé : le catabolisme, l'anabolisme et le recyclage.

  Etant donné que les sucres aminés sont des composants essentiels de la paroi cellulaire bactérienne, les bactéries doivent équilibrer l'expression et l'activité des enzymes cataboliques, qui dégradent les sucres aminés, avec celle de la biosynthèse essentielle, GlcN6P synthase (GlmS)(Fig.1). Une enzyme clé est la GlcN6P désaminase (NagB). Chez E. coli cette enzyme est allostérique, alors que chez B. subtlis il y a deux isoenzymes de NagB (NagB et GamA (Fig. 3)) qui ne sont pas allostériques. La conservation de l'allostérie de NagB dans certaines bactéries comme E. coli et chez les mammifères y compris l'homme, suggère qu'il a une fonction régulatrice importante. Le peptidoglycane (PG) de la paroi de la cellule est au cours de la dégradation et de la resynthèse continue et ses composants en sucres aminés, au moins chez E. coli sont soumis à un processus de recyclage spécifique. NagA et, comme nous l'avons montré, NagE de la voie de la dégradation de la GlcNAc, sont des composants importants de la voie de recyclage (Fig. 1). Le rôle de l'allostérie de NagB dans E. coli est une question intrigante que nous essayons de résoudre par plusieurs techniques, y compris la génétique, la biochimie, la biophysique et les métabolomiques.

 

 

Collaborations

 

Thème 1

Béatrice Golinelli - Collège de France, Paris

Francis-André Wollman - IBPC, Paris

Philippe Bessieres - INRA, Jouy-en-Josas

Isabelle Martin-Verstraete - Institut Pasteur, Paris

Simone Seror - Institut de Génétique et Microbiologie, Orsay

Erhard Bremer – University Göttingen, Germany

Adrian Daerr - Université Paris 7

Rut Carballido-Lopez - Micalis, Jouy-en-Josas

Arnaud Chastanet - Micalis, Jouy-en-Josas

Thème 2

Ian Blomfield - University of Kent, Canterbury, UK

Bernard Badet - Institut de Chimie des substances natural (ICSN), Gif-sur-Yvette

Lionello Bossi and Nara Figueroa-Bossi - Centre de Génétique Moléculaire (CGM) Gif-sur-Yvette

Mario Calcagno - National Autonomous University of Mexico (UNAM), Mexico

Hannes Link - Institute of Molecular Systems Biology, ETH, Zurich, Switzerland

Jacques Oberto - Institut de Génétique et Microbiologie (IGM), Université Paris XI, Orsay

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Principales publications


Thème 1

Laalami S., Zig L. and H. Putzer (2014). Initiation of mRNA decay in bacteria. Cell Mol Life Sci, DOI 10.1007/s00018-013-1472-4.

Jamalli A., Hébert A., Zig L. and H. Putzer (2014). Control of expression of the ribonucleases J1 and J2 in B. subtilis (2013). J. Bacteriol., 196, 318-324.

Schroeter R., Hoffmann T., Voigt B., Meyer H., Bleisteiner M., Muntel J., Jürgen B., Albrecht D., Becher D., Lalk M., Evers S., Bongaerts J.,lMaurer K., Putzer H., Hecker M., Schweder T. and E. Bremer (2013). Stress responses of the industrial workhorse Bacillus licheniformis to osmotic challenges. PloS ONE 8(11) : e80956.

Gaugué I., Oberto J., Putzer H. and J. Plumbridge (2013). The Use of Amino Sugars by Bacillus subtilis: Presence of a Unique Operon for the Catabolism of Glucosamine. PLoS ONE 8(5) : e63025.

Laalami S., Bessières P., Rocca A., Zig L., Nicolas P. and H. Putzer (2013). Bacillus subtilis RNase Y activity in vivo analysed by tiling microarrays. PLoS ONE 8(1) : e54062. 

Taverniti V., Forti F., Ghisotti D. and H. Putzer (2011). Mycobacterium smegmatis RNase J is a 5’-3’ exo-/endoribonuclease and both RNase J and RNase E are involved in ribosomal RNA maturation. Mol. Microbiol., 82, 1260-1276.

Laalami S. and H. Putzer (2011). mRNA degradation and maturation in prokaryotes : the global players. Biomolecular Concepts,2, 491-506.

Bruscella P., Shahbabian K., Laalami S. and H. Putzer (2011). RNase Y is responsible for uncoupling the expression of translation factor IF3 from that of the ribosomal proteins L35 and L20 in Bacillus subtilis. Mol. Microbiol.,81, 1526-1541

Dorléans A., Li de la Sierra Gallay I., Piton J., Zig L., Winieski L., Putzer H. and C. Condon (2011). Molecular basis for the recognition and cleavage of RNA by the bifunctional 5'-3' exo/endoribonuclease RNase J. Structure, 19, 1252-1261

Hamze K., Autret S., Hinc K., Julkowska D., Laalami S., Briandet R., Renault M., Absalon C., Holland I.B., Putzer H. & S.J. Séror (2011). Single cell in situ analysis in a B. subtilis swarming community identifies three subpopulations differentially expressing hag (flagellin), including specialized swarmers. Microbiology, 157, 2456-2469.

Brill J., Hoffmann T., Putzer H. and E. Bremer (2011). T-box-mediated control of the anabolic proline biosynthetic genes of Bacillus subtilis. Microbiology, 157, 977-987.

Mathy N, Hébert A., Mervelet P., Bénard L., Dorléans A., Li de la Sierra-Gallay I., Noirot P., Putzer H. and C. Condon (2010). Bacillus subtilis ribonucleases J1 and J2 form a complex with altered enzyme behaviour. Mol. Microbiol., 75, 489-498.

Shahbabian K., Jamalli A., Zig L. and H. Putzer (2009). RNase Y, a novel endoribonuclease, initiates riboswitch turnover in B. subtilis. EMBO J., 28, 3523-3533.

Mäder U., Zig L., Kretschmer J., Homuth G. and H. Putzer (2008). mRNA processing by RNases J1 and J2 affects Bacillus subtilis gene expression on a global scale. Mol. Microbiol., 70, 183-196.

Li de la Sierra-Gallay I., Zig L., Jamalli A. and H. Putzer (2008). Structural insights into the dual activity of RNase J. Nat. Struct. Mol. Biol., 15, 206-212.

Choonee N., Even S., Zig L. and H. Putzer (2007). Ribosomal protein L20 controls expression of the Bacillus subtilis infC operon via a transcription attenuation mechanism. Nucleic Acids Res., 35, 1578-1588.

Even S., Pellegrini O., Zig L., Labas V., Vinh J., Brechemier-Baey D. and H. Putzer (2005). Ribonucleases J1 and J2 : two novel endoribonucleases in B. subtilis with functional homology to E. coli RNase E. Nucleic Acids Res., 33, 2141-2152.

Even S., Brito R., Condon C. and H. Putzer (2003). Aminoacyl-tRNA synthetase gene regulation in bacteria. Rec. Res. Dev. Biol., Vol. 1, p. 201-218.

Pellegrini O., Nezzar J., Marchfelder A., Putzer H. and C. Condon (2003). Endonucleolytic processing of CCA-less tRNA precursors by RNase Z in Bacillus subtilis. EMBO J., 22, 4534-4543.

Condon C. and H. Putzer (2002). The phylogenetic distribution of bacterial ribonucleases. Nucleic Acids Res., 30, 5339-5346.

Putzer H., Condon C., Brechemier-Baey D., Brito R. and M. Grunberg-Manago (2002). Transfer RNA mediated antitermination in vitro. Nucleic Acids Res., 30, 3026-3033.

Condon C., Rourera J. Brechemier-Baey D. and H. Putzer (2002). Ribonuclease has few, if any, mRNA substrates in Bacillus subtilis. J. Bacteriol., 184, 2845-2849.

Putzer H. and S. Laalami (2002). Regulation of the expression of aminoacyl-tRNA synthetases and translational factors, p. 388-415. In: J. Lapointe and L. Brakier-Gingras (eds.), Translational Mechanisms. Landes Bioscience, Georgetown, Tx.

Condon C., Brechemier-Baey D., Beltchev B., Grunberg-Manago M. and H. Putzer (2001). Identification of the gene encoding the 5S ribosomal RNA maturase in Bacillus subtilis: mature 5S rRNA is dispensable for ribosome function. RNA, 7, 1-12.

Principales publications 2009-2015


Thème 2

Bréchemier-Baey D, Pennetier C, Plumbridge J. (2015) Dual Inducer recognition by an Mlc homologue. Microbiology 161: 1694-1706

Plumbridge J. (2015) Regulation of the use of amino sugars by E. coli and B. subtilis: same genes different control. J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 50th PTS Anniversary Symposium volume 25: 154-167.

Bréchemier-Baey D, Domínguez-Ramírez L, Oberto J, Plumbridge J. (2015) Operator recognition by the ROK transcription factor family members, NagC and Mlc.  Nucleic Acids Res. 43: 361-372  

Plumbridge J, Bossi L, Oberto J, Wade JT, Figueroa-Bossi N. (2014) Interplay of transcriptional and small RNA-dependent control mechanisms regulates chitosugar uptake in Escherichia coli and Salmonella. Mol. Microbiol. 92(4): 648-658

Gaugué I, Oberto J, Plumbridge J. (2014) Regulation of amino sugar utilisation in Bacillus subtilis by the GntR family regulators, NagR and GamR. Mol. Microbiol. 92: 100-115

Gaugué I, Oberto J, Putzer H, Plumbridge J. (2013) The use of amino sugars by Bacillus subtilis: Presence of a unique operon for the catabolism of glucosamine PLOS One 8: e63025

Cournac  A,  Plumbridge J. (2013) DNA looping in prokaryotes:experimental and theoretical approaches. 2013 J. Bacteriol.  195: 1109-1119

Bréchemier-Baey D, Domínguez-Ramírez L, Plumbridge J. (2012) The linker sequence, joining the DNA binding domain of the homologous transcription factors Mlc and NagC, to the rest of the protein determines the specificity of their target recognition in Escherichia coli. Sep;85(5):1007-1.

McVicker G, Sun L, Sohanpal BK, Gashi K, Williamson RA, Plumbridge J, Blomfield IC. (2011) SlyA protein activates fimB gene expression and type 1 fimbriation in Escherichia coli K-12.  J Biol Chem. Sep 16;286(37):32026-35.

Pennetier C, Oberto J, Plumbridge J. (2010) An Antisense Transcript from within the  ptsG Promoter Region in Escherichia coli. J Mol Microbiol Biotechnol. July 29;18(4):230-240.

Alvarez-Añorve LI, Bustos-Jaimes I, Calcagno ML, Plumbridge J. (2009) Allosteric regulation of glucosamine-6-phosphate deaminase (NagB) and growth of Escherichia coli on glucosamine. J Bacteriol. 191: 6401-7. Epub 2009 Aug 21.

Plumbridge J. (2009) An alternative route for recycling of N-acetylglucosamine from peptidoglycan involves the N-acetylglucosamine phosphotransferase system in Escherichia coli. J Bacteriol. 2009 191: 5641-7. Epub 2009 Jul 17.

El Qaidi S, Allemand F, Oberto J, Plumbridge J (2009) Repression of galP, the galactose transporter in Escherichia coli, requires the specific regulator of N-acetylglucosamine metabolism. Mol. Microbiol. 71(1):146-57

El Qaidi S, Plumbridge J. (2008) Switching control of expression of ptsG from the Mlc regulon to the NagC regulon. J. Bacteriol. 190 4677-4686 (Erratum in  J. Bacteriol. (2008) 190 5733.)

Pennetier C, Domínguez-Ramírez L, Plumbridge J. (2008) Different regions of Mlc and NagC, homologous transcriptional repressors controlling expression of the glucose and N-acetylglucosamine phosphotransferase systems in Escherichia coli, are required for inducer signal recognition." Mol. Microbiol. 67 364-377

 


 

Membres

 

Harald Putzer CNRS DR1
Soumaya Laalami CNRS CR1
Jackie Plumbridge DREM
Saravuth Ngo TCN CNRS
Liliana Mora IE1HC
Lina Hamouche Post-doc
Marina Cavaiuolo Post-doc

 

Anciens membres

 

Anna Liponska Ph. D. student,12/2012-03/2016

Lina Hamouche Ph. D. student, 02.2013/03.2016

Marcin Sowa Erasmus student 10.2015/02.2016

Josef Deutscher, DREM, 09.2013/02.2016

Josette Rouvière-Yaniv, DREM CNRS, -08/2015

Sylvain Roques, IE, 03/2013-02/2015

Léna Zig, AI CNRS, 03/2004-09/2014

Anna Rocca, CR1 CNRS, 01/2011-12/2013

Valerio Taverniti, étudiant en thèse (Université de Milan), 01/2010 – 01/2011

Patrice Bruscella, Post-doc, 01/2008 – 05/2010

Karen Shahbabian, étudiant en thèse (Université Paris VII), 03/2007 – 05/2010

Mme A. Jamalli, étudiante en thèse (Université Paris VII), 10/2006 – 09/2010

Agnès Hebert, étudiante en Master 2 (Université Paris VII), 01/2006 – 06/2006

Hélène Launay, technicienne, 03/2005 – 12/2005

Nasslie Choonee, étudiante en Master 2 et en thèse (Université Paris VII), 10/2004 – 09/2007

Carlos Costa, étudiant Erasmus, 03/2004 – 07/2004

Sergine Even, Post-doc, 10/2002 – 10/2004

Dominique Brechemier-Baey, IE CNRS, 1999 - 2004

Renata Brito, étudiante Erasmus, 03/2002 – 07/2002 et 03/2003 -07/2003

Sylvana Pavlovic, stagiaire de maîtrise (Université Paris VII), 07/2001 – 08/2001

Jeanette Brill, étudiante en thèse (Université de Marburg, Allemagne), 09/2000 – 12/2000

Sonia Benhamida, étudiante en Master 2 (Université Paris XI), 01/1999 – 06/1999

Dong Luo, étudiante en thèse (Université Paris XI), 1994 - 1998

Josette Leautey, AI CNRS, 1991 - 1998

Nathalie Gendron, étudiante en thèse (Université Paris VII), 1990 - 1993

Photos

2004

Sergine, Nasslee, Carlos...

Hélène, Agnès, Nasslee...

 

 

2009

Patrice, Karen, Valerio...

 

2011

 


 

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